Ферменти. Прості та складні. Активний та алостеричний центр 🤍 ▪️ Прості ферменти — складаються лише з білка.▪️ Складні — мають як білкову (апофермент) так і небілкову частину (кофактор) - разом це холофермент. І ось цей кофактор може бути представлений як: ▫️ кофермент (органічна молекула, зʼєднується з ферментом лише в момент реакції, зазвичай - водорозчинні вітаміни) ▫️ простетична група (міцно зв’язана ковалентним звʼязком структура, наприклад, гем)Більшість ферментів мають два центри:▪️ Активний центр — саме тут відбувається реакція, має дві ділянки: ▫️ якірна - тут фермент звʼязується із субстратом ▫️ каталітична - тут прискорюється хімічна реакція▪️ Алостеричний центр — «пульт управління» активністю ферменту, до якого приєднуються активатори (збільшують активність ферменту) та інгібітори (зменшують)🧩 Теорія Фішера → фермент підходить лише до «свого» субстрату, як 🔑 підходить до 🔒⚡ Теорія Кошланда («індукована адаптація») → фермент змінює форму, підлаштовуючись під субстрат.—Такий міні-конспект = твій швидкий повтор перед парами чи іспитом.Зберігай 🔖 і кидай друзям — щоб не питали «а що там за складні ферменти?» 😅

Хочеш мати весь матеріал так системно та зрозуміло як у відео — пиши мені 💬